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• W43917304 abstract "γ-Aminobuttersaure Typ A (GABAA) Rezeptoren sind die wichtigsten inhibitorischen Neurotransmitter-Rezeptoren im Zentralnervensystem (ZNS) und vermitteln schnelle synaptische Inhibition. Sie gehoren zur Superfamilie der Liganden-gesteuerten Ionenkanale und stellen Chloridkanale dar. Charakteristisch fur Mitglieder dieser Familie ist der heteropentamere Aufbau aus funf Protein-Untereinheiten. Bindung von GABA (γ-Aminobuttersaure) an den GABAA-Rezeptor bewirkt eine Membran-Hyperpolarisation und folglich eine verminderte neuronale Erregbarkeit.Bislang konnten 19 unterschiedliche Gene fur GABAA-Rezeptoren-Untereinheiten identifiziert werden: α1-6, β1-3, γ1-3, δ, e, π, q und ρ1-3. Die Mehrheit der GABAA-Rezeptoren setzt sich aus 2 a1, 2 β2 und 1 γ2 Untereinheiten zusammen.GABAA-Rezeptoren werden von zahlreichen, klinisch relevanten Arzneistoffen wie den Benzodiazepinen, Barbituraten oder Injektionsanasthetika moduliert.Neben synthetischen Substanzen sind auch einige Naturstoffe mit modulatorischer Wirkung auf GABAA-Rezeptoren bekannt.Im Rahmen dieser Diplomarbeit wurde die Untereinheiten-spezifische Modulation von GABAA-Rezeptoren durch 14 Pflanzenextrakte sowie durch den Naturstoff ZFP untersucht. Dafur wurden GABAA-Rezeptoren in Xenopus laevis Oozyten exprimiert und GABA-induzierte Chloridstrome (IGABA) mit Hilfe der 2-Mikroelektroden-Spannungsklemmtechnik analysiert.Drei der getesteten Pflanzenextrakte reduzierten siginifikant GABA-induzierte Chloridstrome, fur die restlichen Extrakte konnte kein signifikanter Effekt beobachtet werden.ZFP potenzierte IGABA durch α1β2γ2S–Rezeptoren, der Maximaleffekt betrug 629,8 ± 104,5 % bei einer EC50 von 12,2 ± 3,2 µM. An α1β2- (318,4 ± 35,0 %) sowie an α1β1-Rezeptoren (113,3 ± 70,5 %) war der potenzierende Effekt durch ZFP deutlich schwacher ausgepragt. Die EC50 lag fur α1β2-Rezeptoren bei 9,9 ± 2,7 µM, bei α1β1-Rezeptoren bei 9,4 ± 7,8 µM. ZFP wurde in diesen Untersuchungen als γ- und β2-Untereinheiten-abhangiger Modulator von GABAA-Rezeptoren identifiziert." @default.
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