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• W45183078 abstract "La bacterie lactique Oenococcus oeni qui fait partie de la flore d’interet du vin, est responsable de la fermentation malolactique. Au cours de son developpement dans le vin, Oenococcus oeni est confronte a des conditions physicochimiques drastiques (presence d’ethanol, pH 3,5, basse temperature, presence de composes soufres, …). Sa capacite a s’adapter a ces conditions defavorables en fait un bon modele d’etude de la reponse a de multiples stress chez les bacteries lactiques (Guzzo et al., 2000). L’un des mecanismes de resistance d’O. oeni fait intervenir une proteine de choc thermique de faible masse moleculaire ou sHsp (small Heat shock protein) nommee Lo18. La proteine Lo18 possede une activite de chaperon ATP-independante. C'est-a-dire que son association avec une proteine en cours de denaturation permet de proteger la proteine et d’empecher son agregation. De plus elle est capable de s’associer avec les bicouches lipidiques et de stabiliser la structure lipidique.Les sHsp se caracterisent par la presence d’une region d’environ 90 acides amines appelee α-cristallin impliquee dans l’activite de chaperon moleculaire in vitro. En general, les extremites N- et C- terminales jouent un role essentiel dans le processus d’oligomerisation qui est necessaire a l’activite chaperon. Dans l’optique d’etudier la relation entre la structure et la fonction de la sHsp Lo18, son activite et son oligomerisation ont ete caracterisees a differents pH. Les resultats ont montre que le pH influe sur l’oligomerisation de Lo18 et egalement son activite de chaperon moleculaire. Des proteines Lo18 modifiees dans le domaine α-cristallin ont egalement ete caracterisees. Elles ont permis de demontrer qu’une substitution d’acide amine dans ce domaine altere l’activite de Lo18. Enfin des formes tronquees de Lo18 pour ses deux portions N- et C- terminales ont ete construites, surproduites chez Escherichia coli, puis purifiees par chromatographie d’affinite hydrophobe.La capacite de Lo18 a empecher l’agregation des proteines et a stabiliser les membranes lipidiques nous a conduit a tester l’impact de Lo18 d’une part sur la surproduction in vivo chez Escherichia coli de proteines heterologues d’interet, et d’autre part sur la formation d’un caille laitier riche en caseine et lipides.La surproduction heterologue de proteines chez E. coli est utilisee pour produire de grandes quantites de proteines a faibles couts. Cependant cette production n’est pas toujours efficace car l’accumulation d’une meme proteine dans la cellule de la bacterie conduit souvent a son agregation et a sa degradation. Il apparait necessaire de developper des systemes permettant d’ameliorer la solubilite des proteines surproduites chez E. coli. Nous avons donc teste les potentialites de Lo18 dans ce systeme, et montre une augmentation de la solubilite de proteines d’interet coproduites avec la sHsp Lo18 et/ou la Hsp GroEL/ES.Le lait comporte quatre composants dominants : l’eau, les matieres grasses, les proteines et le lactose. En technologie fromagere, la coagulation correspond a une destabilisation de l’etat micellaire des proteines majoritaires du lait: les caseines. La prise en gel est suivie d’une phase d'egouttage, la synerese, qui correspond a la perte d’une partie du lactoserum hors du gel. Les proprietes de chaperon moleculaire de la proteine Lo18 ont permis d’influencer l’agregation des caseines in vitro. Nous avons donc applique Lo18 au modele caille laitier et decele des applications industrielles possibles. Nous avons notamment montre en laboratoire une acceleration de la phase de prise en gel, et une acceleration du processus de synerese. En modele fromager nous avons mis en evidence que Lo18 permet de diminuer le taux d’humidite dans les fromages de type « pâtes molles »" @default.
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