Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W50976621> ?p ?o ?g. }
Showing items 1 to 25 of
25
with 100 items per page.
- W50976621 abstract "Dans le but de greffer une ou deux chaines d'acides gras a des proteines hydrophiles afin de leur conferer une capacite d'interaction avec les membranes (et plus largement d'etudier le phenomene de l'acylation naturelle des proteines), un systeme micellaire de surfactant dans un solvant organique apolaire a ete utilise comme milieu de reaction pour la modification proteique par des reactifs lipophiles comme les chlorures d'acides gras. Le degre d'hydratation du surfactant qui gouverne la taille des micelles inverses, et d'autres parametres tels que le pH du compartiment aqueux, la quantite de proteine micellisee et le ratio molaire reactif/proteine ont ete etudies et optimises pour l'acylation de la ribonuclease A avec le chlorure d'acide myristique, puis appliques pour les chlorures d'acides caprylique, palmitique, palmitoleique et stearique. Une methode de separation utilisant la chromatographie liquide haute performance en phase inverse permet de recuperer en deux fractions distinctes la proteine non modifiee et la proteine modifiee. Les quantites recoltees sont de l'ordre de la dizaine de milligrammes et peuvent etre augmentees. L'electrophorese capillaire de ces echantillons a confirme leur homogeneite et leur purete. Les resultats obtenus par spectrometrie de masse (dispersion par electrospray) sur les derives acyles de la ribonuclease A ont permis de certifier qu'une seule chaine acyl est fixee par monomere. Un sequencage par degradation d'Edman a montre une fixation amino-terminale des residus d'acides gras sur la lysine 1 de la ribonuclease A. Ces deux fractions conservent leur activite cataytique. La stabilite thermique des derives proteiques acyles est meme augmentee par rapport a l'enzyme native, comme le montrent les etudes microcalorimetriques. En conclusion, nous avons realise une acylation amino-terminale en conservant l'integrite biologique de la ribonuclease A" @default.
- W50976621 created "2016-06-24" @default.
- W50976621 creator A5059916508 @default.
- W50976621 date "1995-01-01" @default.
- W50976621 modified "2023-09-24" @default.
- W50976621 title "Acylation de protéines en micelles inverses" @default.
- W50976621 hasPublicationYear "1995" @default.
- W50976621 type Work @default.
- W50976621 sameAs 50976621 @default.
- W50976621 citedByCount "0" @default.
- W50976621 crossrefType "dissertation" @default.
- W50976621 hasAuthorship W50976621A5059916508 @default.
- W50976621 hasConcept C153911025 @default.
- W50976621 hasConcept C185592680 @default.
- W50976621 hasConcept C86803240 @default.
- W50976621 hasConceptScore W50976621C153911025 @default.
- W50976621 hasConceptScore W50976621C185592680 @default.
- W50976621 hasConceptScore W50976621C86803240 @default.
- W50976621 hasLocation W509766211 @default.
- W50976621 hasOpenAccess W50976621 @default.
- W50976621 hasPrimaryLocation W509766211 @default.
- W50976621 isParatext "false" @default.
- W50976621 isRetracted "false" @default.
- W50976621 magId "50976621" @default.
- W50976621 workType "dissertation" @default.