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- W5477727 abstract "Les deux ADN glucosyltransferases du bacteriophage T4 transferent le glucose de l'UDP-glucose sur la 5-hydroxymethylcytosine de l'ADN du phage. L'alpha-glucosyltransferase (AGT) et la beta-glucosyltransferase (BGT) creent respectivement des liaisons alpha- et beta-glucosidiques. Elles appartiennent a la grande famille des glycosyltransferases. L'etude cristallographique exhaustive de BGT a permis d'obtenir des structures correspondant a la plupart des etapes du cycle catalytique de BGT. La structure de BGT en complexe avec le donneur de glucose, l'UDP-glucose, explique la specificite de l'enzyme a l'egard du glucose. Associee a des etudes biochimiques, l'analyse structurale demontre un mecanisme reactionnel par transfert en ligne du glucose et identifie la base catalytique. La structure d'AGT revele un repliement voisin de celui de BGT mais un site de fixation de l'ADN accepteur tout-a-fait different et d'ailleurs unique chez les glycosyltransferases. Les structures de ces deux enzymes complexees a l'ADN montrent qu'elles utilisent un mecanisme par retournement de base, comme d'autres enzymes de modification de l'ADN. Nous avons pu de surcroit etablir que ce processus est passif." @default.
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