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- W561597 abstract "La proteina quinasa C (PKC) participa en numerosas funciones fisiologicas a traves de distintas rutas de senalizacion celular. El grupo de las isoenzimas clasicas de la PKC incluye a la PKC alfa, beta I, beta II y gamma y esta regulado por diacilglicerol, esteres de forbol, calcio y fosfolipidos anionicos. La introduccion de una insaturacion en una de las cadenas de los diacilgliceroles que forman parte de la membrana modifica en gran medida la capacidad de activacion de la PKC alfa de manera independiente a la presencia de fosfolipidos anionicos y cationes divalentes. Los dominios C2 de las isoenzimas clasicas de la PKC muestran afinidades similares por calcio en ausencia de membranas y el proceso implica la intervencion de la menos dos cationes segun los estudios realizados mediante espectrocopia de fluorescencia. La presencia de membranas aumento la afinidad por el cation. Ademas, los tres dominios interaccionan de manera distinta con las membranas en presencia de calcio. Segun la calorimetria de titulacion isotermica, los dominios C2 de las isoenzimas clasicas de la PKC presentan dos tipos de sitios de union de calcio, para enlazar un total de tres cationes de manera similar. La desnaturalizacion termica de estos dominios C2 en presencia de distintas concentraciones de calcio fue irreversible. La transicion se desplazo hacia mayores temperaturas con concentraciones crecientes de calcio, siendo mayor el efecto en presencia de fosfolipidos anionicos. El significado de los ligandos unidos a cada uno de los dominios C2 fue diferente. La estructura secundaria de los dominios C2 de las isoenzimas clasicas de la PKC obtenida mediante espectroscopia de infrarrojo mostro una elevada proporcion de hoja beta. La adicion de calcio no modifico la estructura secundaria pero si aumento la estabilidad frente a la desnaturalizacion termica. El proceso de desnaturalizacion de los dominios C2 fue distin" @default.
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