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• W57419663 abstract "PorA (5 kDa) et PorH (7kDa) sont les deux proteines membranaires majeures de la membrane externe de Corynebacterium glutamicum qui appartient au groupe supragenerique des bacteries Gram-positives contenant plusieurs agents pathogenes i. E. Mycobacterium tuberculosis, M. Leprae et C. Diphtheriae. Les deux proteines forment des canaux ioniques heteromeriques et presentent la particularite d'avoir une modification post-traductionnelle : esterification par l'acide mycolique. Les deux proteines ont ete produites dans deux systemes d'expression : chez C. Glutamicum et dans un systeme acellulaire utilisant des extraits de E. Coli. La presence ou l'absence de modification post-traductionnelle, sur les proteines produites in vivo et in vitro a ete caracterisee par spectrometrie de masse MALDI-TOF. Les spectres de dichroisme cellulaire et de RMN de PorA et PorH uniformement marquees et solubilisees en micelles de LDAO sont caracteristiques de proteines mono-disperses, partiellement structurees, et de qualite compatible avec une determination de structure par RMN. Le test fonctionnel des proteines, par mesure de conductivite ionique apres reconstitution dans une membrane lipidique (technique dite de BLM pour black lipid membrane ) a montre que a) la modification post-traductionnelle de PorA par un acide mycolique est essentielle (contrairement a celle de PorH) b) la presence simultanee de PorA et de PorH est requise pour la formation d'un canal ionique voltage dependant typique d'une porine. Afin de mieux comprendre l'importance de l'acide mycolique pour l'activite canal ionique, le complexe proteique PorA-PorH a ete reconstitue dans son environnement naturel. Les principaux lipides de la membrane externe du C. Glutamicum [Trehalose dimycolate (TDM), trehalose monomycolate (TMM) et cardiolipide (CL)] ont ete extraits et purifies par chromatographie d'adsorption et echange d'ions, sous forme protonee et sous forme perdeuteriee. Apres formation de proteoliposomes les proprietes membranaires de TDM seul ou en melange avec CL ont ete etudiees RMN du deuterium, diffusion dynamique de la lumiere et microscopie electronique. L'insertion de PorA et PorH dans des vesicules de TDM a permis de mettre en evidence la reconstitution de l'hetero-oligomere (contrairement aux micelles de LDAO). Ceci ouvre la voie a la determination de structure 3D du complexe PorA-PorH fonctionnel par RMN solide et/ou liquide." @default.
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