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• W583615287 abstract "TRADD spielt als Adaptermolekul eine zentrale Rolle in der Signaltransduktion von LMP1 und TNF-Rezeptor 1. Wahrend es allerdings durch den TNFR1 neben der Aktivierung verschiedener Signalwege auch zur Induktion von Apoptose und Nekrose kommt, handelt es sich bei LMP1 um ein Protein mit transformierendem Potential. Bei den jeweiligen TRADD-Bindestellen von LMP1 und TNFR1 handelt es sich um zwei strukturell vollkommen unterschiedliche Domanen. Und auch auf der Seite von TRADD wird die Bindung uber zwei verschiedene Domanen vermittelt. Im Rahmen dieser Doktorarbeit sollte die Frage beantwortet werden, ob die TRADD-Bindestelle intrinsisch die biologischen Effekte der Signaltransduktion bestimmt oder ob diese durch den Rezeptorkontext festgelegt werden. Zur Beantwortung dieser Frage wurde in einem Domain Swapping Experiment die TRADD-Bindestelle des konstitutiv aktiven LMP1-TNFR1 sowie des TNFR1 gegen die putative TRADD-Bindestelle von LMP1 ausgetauscht. Es konnte erstmals gezeigt werden, dass dieAminosauren 370-386 die vollstandige TRADD-Bindestelle von LMP1 umfassen. Weiter konnte gezeigt werden, dass diese Aminosauren im LMP1-TNFR1- sowie im TNFR1-Kontext ausreichend sind, um den NF-κB und den JNK1 Signalweg zu aktivieren. Die Aktivierung des JNK1 Signalweges durch LMP1-TNFR1-CTAR2 verlauft unabhangig von TRAF2 und abhangig von TRAF6 und auch die Aktivierung des NF-κB Signalweges durch dieses Rezeptorkonstrukt verlauft TRAF6-abhangig. Damit konnte gezeigt werden, dass die LMP1-spezifischen Charakteristika der Signaltransduktion durch die TRADD-Bindestelle festgelegt und mit ihr zusammen ubertragen werden. Obwohl die Aminosauren 370-386 von LMP1 funktionell sind, sind sie auch im LMP1-TNFR1 sowie im TNFR1 Kontext nicht in der Lage Apoptose zu induzieren. Damit konnte im Rahmen dieser Doktorarbeit gezeigt werden, dass die Aminosauren 370-386 von LMP1 intrinsisch und unabhangig vom Rezeptorkontext den nicht-apoptotischen Phanotyp der Signaltransduktion festlegen.Auserdem wurde im Rahmen dieser Doktorarbeit die Beteiligung von TRAF7 an der Signaltransduktion von LMP1 untersucht. Dazu wurde traf7 aus einer cDNA kloniert.Zusatzlich wurden verschiedene Deletionsmutanten sowie Fusionen mit dem fluoreszierenden Protein mRFP hergestellt. Es konnte eine Threonin-Phosphorylierung von TRAF7(1-383)nachgewiesen werden. Mittels Fluoreszenzmikroskopie konnte eine Lokalisierung von TRAF7 in vesikularen Strukturen beobachtet werden. Eine Mutante, der der RING- sowie derZink-Finger fehlen, zeigte hingegen eine gleichmasige zytosolische Verteilung. Auserdem konnte in dieser Doktorarbeit mit Hilfe von spezifischer siRNA gezeigt werden, dass TRAF7 an der Aktivierung des JNK1 Signalweges durch LMP1 beteiligt ist." @default.
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