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• W72401373 abstract "La fonction d'une proteine est souvent subordonnee a l'interaction avec un certain nombre de partenaires. L'etude de la structure tridimensionnelle de ces complexes, qui ne peut souvent se faire experimentalement, permettrait la comprehension de nombreux processus cellulaires. Le travail presente ici se compose de deux parties. La premiere traite de la mise en place d'une fonction de score pour l'amarrage proteine-proteine et la deuxieme de l'etude cristallographique d'une proteine tetramerique qui est une cible antibiotique potentielle : la thymidylate synthase X de Paramecium bursaria Chlorella virus. La modelisation des complexes proteine-proteine ou docking comporte deux etapes successives : d'abord, un grand nombre de conformations sont generees, puis une fonction de score est utilisee pour les classer. Cette fonction de score doit prendre en compte a la fois la complementarite geometrique des deux molecules et les proprietes physico-chimiques des surfaces en interaction. Nous nous sommes interesses a la seconde etape a travers le developpement d'une fonction de score rapide et fiable. Ceci est possible grâce a la tessellation de Voronoi de la structure tridimensionnelle des proteines. En effet, les tessellations de Voronoi ou de Laguerre se sont averees etre de bons modeles mathematiques de la structure des proteines. En particulier, cette formalisation permet de faire une bonne description de l'empilement et des proprietes structurales des residus. Cette modelisation rend compte l'empilement des residus a l'interface entre deux proteines. Ainsi, il est possible de mesurer un ensemble de parametres sur des complexes proteine-proteine dont la structure est connue experimentalement et sur des complexes leurres generes artificiel- lement. Ces parametres, sont la frequence d'apparition des residus ou des paires de residus, les volumes des cellules de Voronoi, les distances entre les residus en contact a l'interface, la surface de l'interface et le nombre de residus a l'interface. Ils ont ete utilises en entree de procedures d'apprentissage statistique. Grâce a ces procedures (apprentissage logistique, separateurs a vaste marge (SVM) et algorithmes genetiques), on peut obtenir des fonctions de score efficaces, ca- pables de separer les leurres des structures reelles. Dans un deuxieme temps, j'ai determine experimentalement la structure de la thymidylate synthase X, cible antibiotique de choix. La thymidylate synthase X est une flavoproteine qui a ete decouverte recemment. Elle intervient dans la synthese du dTMP chez la plupart des procaryotes mais n'existe pas chez les eucaryotes superieurs. Cette proteine catalyse le transfert de methyle du tetrahydrofolate vers le dUMP grâce a son cofacteur le FAD et au NADPH qui intervient comme substrat. La structure tridimensionnelle de l'homotetramere de la thymidylate synthase X en presence de son cofacteur, le FAD, a ete resolue a 2.4 A par remplacement moleculaire. Comme pour les structures de thymidylate synthase X de Thermotoga maritima et de Mycobacterium tuberculosis precedemment resolues, le monomere se compose d'un coeur de feuillets β et de deux helices α a son extremite. Le site actif se trouve a l'interface de trois monomeres, la partie isoalloxazine du FAD etant accessible au solvant et proche d'une longue boucle flexible. La fixation du FAD dans cette structure est legerement differente de celles deja observees par la conformation de la partie adenine. Cette structure, associee aux etudes de mutagenese dirigee de nos collaborateurs, a permis de mettre evidence des residus jouant un role majeur lors de la catalyse." @default.
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