Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W748335136> ?p ?o ?g. }
Showing items 1 to 81 of
81
with 100 items per page.
- W748335136 endingPage "289" @default.
- W748335136 startingPage "273" @default.
- W748335136 abstract "espanolActualmente se cree que las enfermedades neurodegenerativas, como el Alzheimer o el Parkinson, son debidas al plegamiento incorrecto de proteinas y a los procesos de agregacion de fibrilas de tipo amiloide, lo que es una consecuencia de la glicacion no enzimatica. Por este motivo, en la ultima decada se han incrementado notablemente el numero de estudios relacionados con la deteccion y cuantificacion de las proteinas glicadas y con la busqueda de agentes terapeuticos. De hecho, se conoce que los productos finales de la glicacion (AGE) se acumulan y se depositan en diversos organos, como la retina, el cerebro, pulmon, rinon y corazon, entre otros, lo que se asocia con el desarrollo de ciertas patologias, como las cataratas, las enfermedades neurodegeneratives y la insuficiencia renal y cardiaca. Por tanto, no es de extranar que se trate de enfermedades frecuentes en las personas de edad avanzada, ya que con el paso del tiempo la acumulacion de los AGE se hace mas notable. Se debe senalar que la formacion de AGE no es debida unicamente a la glicacion no enzimatica de proteinas, ya que de una manera similar se pueden glicar tambien los aminofosfolipidos y algunos acidos nucleicos. Ademas, la autooxidacion de los productos de la glicacion no enzimatica conduce a la formacion de especies oxigenadas reactivas que causan estres oxidativo y la peroxidacion de los acidos grasos insaturados, generando mas AGE. En este articulo intentaremos ofrecer una vision general del proceso bioquimico por el cual se forman los AGE, centrandonos en todas las etapas donde intervienen los aminofosfolipidos y en sus consecuencias biologicas. catalaActualment es creu que les malalties neurodegeneratives, com ara l’Alzheimer o el Parkinson, son causades pel plegament erroni de proteines i pels processos d’agregacio de fibril·les de tipus amiloide, que son una consequencia de la glicacio no enzimatica. Per aquest motiu, durant la darrera decada ha augmentat notablement el nombre d’estudis relacionats amb la deteccio i quantificacio de les proteines glicades, i amb la recerca d’agents terapeutics. De fet, se sap que els productes finals de la glicacio (AGE) s’acumulen i es dipositen en diversos organs: retina, cervell, pulmo, ronyo i cor, entre d’altres, la qual cosa es associada al desenvolupament de certes patologies, com les cataractes, les malalties neurodegeneratives i la insuficiencia renal i cardiaca. Per tant, no es estrany que aquestes malalties siguin frequents en les persones d’edat avancada, ja que amb el pas del temps hi ha mes AGE acumulats. Cal assenyalar que la formacio d’AGE no es causada unicament per la glicacio no enzimatica de proteines, ja que d’una manera semblant tambe es poden glicar els aminofosfolipids i alguns acids nucleics. A mes, l’autooxidacio dels productes de la glicacio no enzimatica condueix a la formacio d’especies oxigenades reactives que causen estres oxidatiu i la peroxidacio dels acids grassos insaturats, que generen mes AGE. En aquest article, intentarem oferir una visio general del proces bioquimic pel qual es formen els AGE i posarem un especial interes en totes les etapes en que intervenen els aminofosfolipids i en les consequencies biologiques que tenen." @default.
- W748335136 created "2016-06-24" @default.
- W748335136 creator A5032372237 @default.
- W748335136 date "2013-01-01" @default.
- W748335136 modified "2023-09-22" @default.
- W748335136 title "Participació dels aminofosfolípids en l’envelliment i les malalties neurodegeneratives" @default.
- W748335136 cites W1964607976 @default.
- W748335136 cites W1968003131 @default.
- W748335136 cites W1978146746 @default.
- W748335136 cites W1978793468 @default.
- W748335136 cites W1981748085 @default.
- W748335136 cites W1985300272 @default.
- W748335136 cites W1990551727 @default.
- W748335136 cites W1991655565 @default.
- W748335136 cites W1996502832 @default.
- W748335136 cites W1996684418 @default.
- W748335136 cites W2009833892 @default.
- W748335136 cites W2009843396 @default.
- W748335136 cites W2010094123 @default.
- W748335136 cites W2011065483 @default.
- W748335136 cites W2020600312 @default.
- W748335136 cites W2022660408 @default.
- W748335136 cites W2027675869 @default.
- W748335136 cites W2033261103 @default.
- W748335136 cites W2035848642 @default.
- W748335136 cites W2039125213 @default.
- W748335136 cites W2043272980 @default.
- W748335136 cites W2044437167 @default.
- W748335136 cites W2045683403 @default.
- W748335136 cites W2045873948 @default.
- W748335136 cites W2048622206 @default.
- W748335136 cites W2054470952 @default.
- W748335136 cites W2054657968 @default.
- W748335136 cites W2057501412 @default.
- W748335136 cites W2063284869 @default.
- W748335136 cites W2066006065 @default.
- W748335136 cites W2074712105 @default.
- W748335136 cites W2079213310 @default.
- W748335136 cites W2082865005 @default.
- W748335136 cites W2083180104 @default.
- W748335136 cites W2084487112 @default.
- W748335136 cites W2084501752 @default.
- W748335136 cites W2085780393 @default.
- W748335136 cites W2087002578 @default.
- W748335136 cites W2096247659 @default.
- W748335136 cites W2101135741 @default.
- W748335136 cites W2104180183 @default.
- W748335136 cites W2105000855 @default.
- W748335136 cites W2108448809 @default.
- W748335136 cites W2115530946 @default.
- W748335136 cites W2116189055 @default.
- W748335136 cites W2122750605 @default.
- W748335136 cites W2136262455 @default.
- W748335136 cites W2138689678 @default.
- W748335136 cites W2142060886 @default.
- W748335136 cites W2150051730 @default.
- W748335136 cites W2167143067 @default.
- W748335136 cites W2255218609 @default.
- W748335136 cites W2316041116 @default.
- W748335136 cites W2332899810 @default.
- W748335136 cites W2418772056 @default.
- W748335136 hasPublicationYear "2013" @default.
- W748335136 type Work @default.
- W748335136 sameAs 748335136 @default.
- W748335136 citedByCount "0" @default.
- W748335136 crossrefType "journal-article" @default.
- W748335136 hasAuthorship W748335136A5032372237 @default.
- W748335136 hasConcept C138885662 @default.
- W748335136 hasConcept C15708023 @default.
- W748335136 hasConceptScore W748335136C138885662 @default.
- W748335136 hasConceptScore W748335136C15708023 @default.
- W748335136 hasIssue "2013" @default.
- W748335136 hasLocation W7483351361 @default.
- W748335136 hasOpenAccess W748335136 @default.
- W748335136 hasPrimaryLocation W7483351361 @default.
- W748335136 isParatext "false" @default.
- W748335136 isRetracted "false" @default.
- W748335136 magId "748335136" @default.
- W748335136 workType "article" @default.