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• W811587722 abstract "Les α-galactosides sont des glucides non digestibles constitues d'unites galactose liees en α(1,6). Les α-galactosides de la famille du raffinose (RFO) sont, avec le saccharose, les principaux oligosaccharides des legumineuses. Cependant, aucune activite α(1,6)-galactosidase n'est retrouvee au niveau de l'epithelium intestinal humain, les RFO sont donc exclusivement fermentes par les enzymes microbiennes. Ces travaux introduisent une enzyme bifonctionnelle de Ruminococcus gnavus E1, un membre majoritaire du microbiote intestinal humain, presentant une activite α(1,6)-galactosidase/ saccharose kinase (AgaSK). L'analyse de la sequence peptidique montre qu'AgaSK presente deux domaines : un domaine homologue aux α-galactosidases GH36, et un autre contenant un motif de fixation des nucleotides (motif A de Walker). La caracterisation des parametres biochimiques d'AgaSK met en evidence cette bifonctionnalite puisqu'elle est capable d'hydrolyser les α(1,6)-galactosides solubles, et parallelement en presence d'ATP de phosphoryler le saccharose specifiquement sur la position C6 du glucose. La production directe de saccharose-6-phosphate a partir de l'hydrolyse du raffinose constitue une voie metabolique jamais decrite chez les bacteries. L'analyse de chacun des domaines montre que les domaines isoles d'AgaSK sont actifs mais la comparaison de leurs parametres cinetiques montre qu'il y a des differences entre la proteine entiere et les domaines isoles. La resolution de la structure du domaine α-galactosidase en complexe avec le galactose demontre que l'etat oligomerique est necessaire pour le bon repliement de la proteine et pour une fixation efficace du substrat." @default.
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