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- W851877630 abstract "Im Rahmen dieser Arbeit wurden Peptide synthetisiert, welche an die CD4-induzierten Epitope im Hullprotein gp120 von HIV-1 binden. Die Peptidsequenzen wurden uber phage-display screening ermittelt. Als Referenzpeptid wurde ein CCR5-Nt Peptid hergestellt, welches spezifisch an die CD4-i Epitope bindet. Da die Tyrosinreste im CCR5-Rezeptor als Tyrosin-O-Sulfat vorliegen, wurden die Peptide ebenfalls mit Tyrosin-O-Sulfat synthetisiert. Weiterhin wurde die Wechselwirkung der Peptide mit dem gp120/CD4 uber NMR-spektroskopische Methoden charakterisiert. Hierfur wurden 15N markierte Aminosauren in die Peptide eingebaut um die Anderungen der kreuz-korrelierten Relaxationsrate zwischen dem N-H Dipol und der chemischen Verschiebungsanisotropie des Stickstoffes bei Zugabe der Proteine zu messen. Uber die Zunahme der kreuz-korrelierten Realaxtionsrate in der Mischung im Vergleich zum freien Peptid lasst sich direkt die Dissoziationskonstante des Komplexes abschatzen. Die aus dem phage-display screening erhaltene XD3 Sequenz zeigte eine Affinitat im mikromolaren Bereich, allerdings nicht in Abhangigkeit von sCD4. Das CCR5-Nt Peptid zeigte in den Messungen nur eine schwache Bindung im hohen mikromolaren Bereich. Da mit nur einer markierten Aminosaure die Wechselwirkung unzureichend charakterisiert werden kann, wurde ein CCR5-Nt Peptid synthetisiert, in welchem ein Grosteil der Sequenz 15N markiert vorliegt. Um die Stabilitatsprobleme mit dem Tyrosin-O-Sulfat zu umgehen, wurde ein Mimetikum synthetisiert, welches vollkommen stabil unter sauren Abspaltungsbedingungen ist. Die weitergehenden Untersuchungen mit dem mehrfach 15N-markierten, modifizierten CCR5-Nt Peptid bestatigten, dass nur eine schwache Wechselwirkung im millimolaren Bereich vorliegt, die nicht CD4 abhangig ist." @default.
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