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- W95686983 abstract "La secheresse et la salinite constituent des obstacles majeurs a la culture de plantes en conditions naturelles et plusieurs SnRK2s ont ete impliquees dans la tolerance a ces stress. Ces kinases sont activees par l’ hyperosmolarite et trois d’entre elles egalement par l’acide abscissique. Les SnRK2 sont elle memes phosphorylees quand elles sont activees. L'objectif a ete de comprendre les mecanismes de regulation de ces kinases, en utilisant deux kinases SnRK2. 6 et SnRK2. 10 representant chacune un sous-groupe. Differentes approches de dephosphorylation in vitro et d'interaction in vivo en utilisant trois proteines phosphatases type 2C HAB1, ABI1 et ABI2 et l'analyse de l'activation de SnRK2. 6 dans des plantes mutantes pour ces PP2Cs, ont montrees que ces phosphatases jouent un role important dans la regulation de SnRK2. 6 dans la signalisation ABA. Par ailleurs, deux sites de phosphorylation ont ete identifies par spectrometrie de masse dans les SnRK2s activees et immunoprecipitees a partir des cellules d'Arabidopsis. Des approches de mutagenese dirigee ont montre que ces sites sont indispensables a l’activation des SnRK2s in planta et que l’un d’eux est necessaire pour l'activite catalytique de la kinase. Des experiences de coloration specifique des phosphoproteines et d’electrophorese bidimensionnelle ont montre que des mecanismes de phosphorylation distincts sont impliques dans l'activation des deux kinases. En conclusion, nos donnees mettent en evidence l'implication de mecanismes de phosphorylation/dephosphorylation distincts dans l'activation de SnRK2. 6 et SnRK2. 10, qui pourraient etre conserves dans les sous-groupes de SnRK2s, selon leur dependance ou non a l'ABA." @default.
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