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- W96373321 abstract "Le neuropeptide Y est une neurohormone impliquee dans de nombreuses fonctions physiologiques et etats pathologiques. Il active differents recepteurs Y1, Y2, Y4 et Y5, tous couples negativement a l'adenylyl cyclase via la proteine Gi/o. Les mecanismes de regulation de l'activation de ces recepteurs sont tres peu documentes. Le laboratoire a montre que le recepteur Y1 est internalise et recycle a la membrane en reponse a l'activation par l'agoniste. Ceci n'est pas observe pour les recepteurs Y2, Y4, Y5. Il est alors d'un apport fondamental de comprendre les bases structurales de l'internalisation rapide du recepteur Y1 notamment a travers l'evaluation de l'importance de la boucle C-terminale dans la signalisation et le processus d'endocytose. Nous avons genere des recepteurs par mutation ponctuelle ou troncations progressives du domaine C-terminale de Y1 et des chimeres par l'echange du domaine C-terminal entre les recepteurs Y1 et Y2. Ces recepteurs sont tous fusionnes a l'EGFP a l'extremite N-terminale. Ils ont ete transfectes dans des cellules HEK293. Nous avons ensuite caracterise la fonctionnalite et analyse le profil de trafic intracellulaire des recepteurs. Nos resultats montrent que la boucle C-terminale du recepteur Y1 est critique pour l'endocytose du recepteur stimule par l’agoniste mais n'est pas indispensable a son couplage a l’adenylyl cyclase et a sa desensibilisation. L'endocytose du recepteur Y1 stimule par l’agoniste est sous le controle de deux motifs localises sur les boucles C-terminale et i2. Le recepteur Y2 qui n’est pas internalise dans les memes conditions possede uniquement le motif present dans le domaine C-terminal. Par ailleurs, la troncation des 27 ou 32 derniers acides amines du domaine C-terminal a permis de mettre en evidence une internalisation constitutive du recepteur qui est inexistante sur le recepteur Y1 natif. Elle serait due au motif consensus YXX demasque par la troncation et/ou au changement conformationnel du recepteur." @default.
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